El estudio, publicado en Protein Science, caracteriza la enzima PETS26b, que mostró capacidad para degradar tereftalato de polietileno y podría tener aplicaciones futuras en la valorización de residuos plásticos.

Un equipo de investigadores del Centro de Biotecnología y Bioingeniería (CeBiB) de la Universidad de Chile ha identificado y caracterizado una enzima bacteriana procedente de microorganismos del desierto de Atacama capaz de degradar tereftalato de polietileno (PET). El hallazgo, publicado en la revista Protein Science, abre una posible vía para el desarrollo de nuevas herramientas biotecnológicas aplicadas al tratamiento y valorización de residuos plásticos.
La investigación estuvo liderada por Sebastián Rodríguez y partió del análisis de microorganismos procedentes de uno de los ambientes más extremos del planeta. El equipo considera que estos ecosistemas constituyen una fuente potencial de nuevas enzimas con características de interés para aplicaciones biotecnológicas.
El PET se utiliza ampliamente en botellas, envases y fibras textiles, pero su elevada durabilidad dificulta su degradación y contribuye a su acumulación en el medio ambiente. Aunque desde hace aproximadamente dos décadas se conocen enzimas microbianas capaces de actuar sobre este polímero, todavía existen interrogantes sobre su funcionamiento, evolución y posibilidades de aplicación.
PETS26b, la candidata seleccionada entre 27 enzimas
Para localizar nuevas enzimas con potencial para degradar plásticos, los investigadores realizaron un análisis bioinformático de microorganismos del desierto de Atacama e identificaron 27 enzimas candidatas. Tras seleccionar las más prometedoras para su producción y caracterización experimental, PETS26b fue la que mostró un mejor comportamiento inicial.
La enzima presentó una actividad destacada en la degradación de ésteres sintéticos y de PET en polvo, lo que llevó al equipo a profundizar en su caracterización.
Los ensayos posteriores confirmaron que PETS26b puede degradar PET y compuestos derivados de este polímero. Para los investigadores, los resultados demuestran el potencial de las enzimas procedentes de ambientes extremos como biocatalizadores para procesos de degradación o valorización de residuos plásticos.
No obstante, el estudio se encuentra todavía en una fase de investigación básica y no implica una aplicación industrial inmediata de la enzima.
Una capacidad que no habría evolucionado para degradar plástico
Uno de los aspectos más relevantes del trabajo es que los investigadores consideran poco probable que PETS26b haya evolucionado específicamente para degradar plástico. El PET es un material relativamente reciente desde el punto de vista evolutivo y los microorganismos de ambientes poco intervenidos, como el Atacama, no habrían estado expuestos históricamente a este polímero.
El análisis del contexto genómico de la enzima aporta pistas sobre su posible función original. Los genes situados en las proximidades de PETS26b están principalmente relacionados con el metabolismo de carbohidratos, lo que apunta a que la enzima podría participar en procesos de desacetilación vinculados a la degradación de biomasa vegetal.
Los investigadores relacionan esta capacidad con la denominada promiscuidad enzimática, es decir, la posibilidad de que una enzima actúe sobre diferentes sustratos aunque su función biológica original esté asociada a otro tipo de compuestos.
Esta característica podría explicar por qué determinados microorganismos son capaces de interactuar con materiales sintéticos relativamente recientes sin haber desarrollado necesariamente una adaptación específica frente a ellos. En el caso de PETS26b, una enzima evolucionada para procesar compuestos naturales podría reconocer y transformar de forma incidental estructuras presentes en el PET.
Potencial para la valorización de residuos plásticos
Según el equipo de investigación, esta promiscuidad enzimática puede aprovecharse para identificar enzimas con nuevas aplicaciones biotecnológicas. En el ámbito de los residuos, el interés se centra en la posibilidad de emplear estos biocatalizadores en procesos de degradación o valorización de plásticos, aunque todavía serán necesarios nuevos estudios para determinar su rendimiento y viabilidad a una escala mayor.
Otro elemento de interés de PETS26b es que presenta características compatibles con enzimas adaptadas a bajas temperaturas. Esta adaptación podría proporcionar una mayor flexibilidad estructural y favorecer su actividad sobre diferentes sustratos.
El hecho de que la enzima pueda funcionar en condiciones en las que no sea necesario recurrir a temperaturas elevadas podría resultar relevante para el desarrollo de futuros procesos biotecnológicos, aunque el estudio no establece todavía las condiciones necesarias para una aplicación industrial.
Una investigación con colaboración internacional
El desarrollo de PETS26b ha contado con la participación de instituciones internacionales. La producción de las enzimas incluyó una etapa de síntesis y expresión de proteínas en Austria, mientras que la caracterización de su funcionalidad incorporó trabajos realizados en Dinamarca.
La colaboración con investigadores de BOKU, en Viena, permitió expresar las enzimas en la levadura Pichia pastoris, un sistema considerado adecuado para la producción de proteínas a mayor escala. Por su parte, investigadores de la Universidad Técnica de Dinamarca (DTU) aportaron experiencia en el estudio de la influencia de la cristalinidad de los plásticos sobre su degradación enzimática.
Para el CeBiB, el estudio pone de manifiesto el potencial biotecnológico de los microorganismos procedentes de ambientes extremos y de la biodiversidad del desierto de Atacama. El hallazgo abre una nueva línea de investigación en torno al aprovechamiento de enzimas naturales para abordar desafíos relacionados con la gestión y valorización de residuos plásticos, dentro del desarrollo de soluciones asociadas a la economía circular.







