Desarrollan una proteína capaz de eliminar microplásticos a temperatura ambiente

Un equipo español de investigadores han logrado obtener una proteína que degrada el plástico PET, y esperan utilizarla para eliminar otros materiales como el nylon.

Investigadores de la Facultad de Ciencias Químicas de la Universidad Complutense de Madrid (UCM) han diseñado, en colaboración con el Barcelona Supercomputing Center y el Instituto de Catálisis del CSIC, unos nanoporos proteicos para la captura y degradación de microplásticos, un método con el que esperan ayudar a reducir la contaminación plástica del planeta.

Los profesores Sara García Linares y Álvaro Martínez del Pozo, del Departamento de Bioquímica y Biología Molecular de la Facultad de Ciencias Químicas, son dos de los firmantes complutenses del trabajo, que se ha publicado, tras varias exhaustivas revisiones, en Nature Catalysis. Los dos son además miembros del grupo de investigación “Estructura-Función en proteínas”, que dirige el propio Martínez del Pozo, y cuyas décadas de investigación han permitido llegar a este prometedor resultado.

Explica Sara García Linares que el grupo de Barcelona, especializado en bioinformática, ha creado un software que combina algoritmos de predicción e inteligencia artificial. Con ese software pueden “tomar una proteína de estructura conocida, darle un sustrato, y a partir de ahí ver qué cambios hay que hacer en esa proteína para que ese sustrato encaje y se pueda modificar”.

En un momento determinado, el miembro del Barcelona Supercomputing Center Víctor Guallar quería desarrollar una proteína que formara un poro y buscando llegó a unas actinoporinas que en la UCM llevan investigando desde hace décadas, y que son una familia de toxinas formadoras de poros que se encuentran en anémonas de mar. Según Martínez del Pozo, “casi todos los venenos tienen proteínas que hacen poros, porque la membrana es una buena diana para romper una célula”.

La idea, desde Barcelona, era “cambiar esa actinoporina para convertirla en una esterasa, una enzima que hidroliza ésteres”, que explicado de manera sencilla es un proceso químico muy relevante en la degradación de compuestos orgánicos en la naturaleza, pero también en la síntesis de diversos productos químicos.

El equipo de Guallar dio a la Complutense la lista de cambios que había que hacer, y en el grupo de Martínez del Pozo se diseñaron esas proteínas modificadas, utilizando técnicas básicas de ingeniería genética. Una vez que se obtuvieron dos versiones mutantes se pasaron al grupo de Manuel Ferrer, del CSIC, para probar la actividad de dichas proteínas.

Al hacerlo se vio que no sólo degradaba ésteres, sino que además los que degradaba tenían una estructura muy concreta, muy similar a la del PET, el plástico que se utiliza de manera masiva en la fabricación botellas y envases. Eso dio pie a hacer experimentos con micro y nanopartículas de este plástico, para ver si también los degradaba, y dieron resultados positivos.

De acuerdo con García Linares, además, “los dos mutantes se complementan muy bien, porque en uno se han cambiado dos aminoácidos y en el otro, otros dos aminoácidos diferentes y aunque ambos mutantes hacen la misma función los productos de degradación son diferentes. Uno va hasta el final de la degradación, hasta el mínimo componente del PET, y estaría genial para limpiar, para degradar del todo, mientras que el otro se queda unos pasos antes, lo que permitiría reciclar el PET”.

La proteína

La Complutense lleva desde mediados de los años noventa del pasado siglo estudiando esta proteína, pero según explican los dos profesores de la UCM, gracias a su estructura, “es un sistema que todavía tiene mucha capacidad de mejora, con actividades nuevas o actividades multiplicadas. Esta proteína es parte del arsenal tóxico de una anémona marina que, si vas a la costa del norte de España, la ves en cuanto baja la marea, no hace falta ni bucear”. A dicha anémona, si se le tocan los tentáculos, con un arpón microscópico inyecta el veneno que es un coctel de proteínas, y una de ellas es la utilizada en este estudio, y “es tóxica porque hace agujeros en las membranas de las células, lo que provoca la muerte celular”.

La picadura de esta anémona es similar a la de una medusa, pero para un humano es menos potente, porque nuestra piel es demasiado dura para ella. Martínez del Pozo afirma que su grupo, e igualmente este proyecto, trata de “convertir las toxinas en beneficios, en este caso, haciendo que la proteína de un veneno, que te puede llegar incluso a matar si te la inyectan en suficiente cantidad, se convierta en un producto beneficioso”.

Añade García Linares que “la partícula obtenida está hecha de grasas y proteína, así que es completamente segura y biodegradable. Es una proteína tóxica, pero para que hiciese su efecto, la anémona, con su arpón microscópico, tendría que inyectar la proteína, pero por fuera no hace absolutamente nada, e incluso te la podrías comer porque en el PH ácido del estómago se degradaría sin ninguna consecuencia”.

El interés inicial por estas proteínas, de acuerdo con Martínez del Pozo, fue de índole biofísico, porque “las proteínas en general o son solubles en agua o están insertadas en una membrana. Y esta proteína es perfectamente soluble en agua, pero, además, sin ningún tipo de cambios de secuencia o modificación externa, simplemente por interacción con una membrana es capaz de insertarse en ella. Hay muy pocas proteínas que estén en esa zona gris intermedia».

Durante décadas, desde la UCM se ha estudiado esa molécula, extensivamente, a nivel molecular y se conoce que, si todas las proteínas están formadas por varios aminoácidos, esta en concreto tiene 175, con regiones estructuradas de distinta manera y con distintas funciones, algunas son importantes para que se inserte en la membrana, para que se pegue en ella… Esas funciones se han ido conociendo cambiando partes de la proteína durante “muchos años de estudio detallado, tanto como para que se haya podido usar toda esa información y ahora decir que si se cambia de una manera concreta va a degradar un éster”.

Experimento in vitro

Explican los profesores de la UCM que “hasta ahora los experimentos se han realizado en un tubo, en una preparación acuosa, donde se deja caer una preparación de las nanopartículas de plástico, y se ve cómo la partícula, que tiene forma como de disco de hockey con el poro insertado, las descompone”. Lo que no se ha probado es hacerlo con grandes cantidades de agua, lo que sería un siguiente paso, porque “lo innovador sería poder escalarlo con agua contaminada, echarle una cantidad concreta de la partícula, dejarla durante y tiempo y ver lo que ocurre”.

Una gran ventaja del sistema, que ha llamado la atención en la revista, es que “ya existen otras proteínas que degradan este tipo de plástico, pero necesitan que la preparación esté a 70º, mientras que esta degrada a temperatura ambiente, con lo cual es mucho mejor, ya que no hace falta calentar ni emitir más CO2 para intentar limpiar el plástico”.

Otra de las ventajas es que “es muy sencillo de hacer, no se usa ninguna técnica innovadora ni materiales exóticos para fabricar el sistema, así que cualquier empresa interesada podría escalarlo sin problemas. Para hacer la proteína se usan bacterias, como se usa, por ejemplo, para hacer la insulina”.

Posibilidades de futuro

Una vez hecho el descubrimiento inicial de la degradación de PET, los complutenses informan de que el trabajo va a continuar con la búsqueda de nuevas funcionalidades. Los mutantes ya obtenidos degradan ésteres y ahora se quiere hacer uno que, por ejemplo, “degrade proteínas, porque hay muchos contaminantes que son de naturaleza proteica, o nylon, que es un gran contaminante de la industria textil, que sería muy interesante poder eliminar”.

Aclara García Linares que en estos momentos el problema de los plásticos es enorme a cualquier escala, aunque una tonelada de plástico de gran tamaño en el mar, con mucho esfuerzo y tiempo, se puede ir retirando con redes. El problema, añade, “es que el plástico, mientras está en el mar se va degradando, llegando a formar partículas tan minúsculas que no hay manera de retirarlas. Por eso, la idea es hacer filtros que lleven este poro incorporado, y al filtrar el agua se vaya limpiando de nanopartículas”.

Otra idea para trabajos futuros, y ya que el poro que crea esta proteína es bastante pequeño, sería “buscar proteínas que hagan poros más grandes, para poder ampliar el tamaño de partículas que se pueden degradar, o para reducir el tiempo que tarda en degradar partículas más grandes”.

También sería posible “mezclar distintas actividades en el mismo poro, modificarlos para que degraden ésteres y otras proteínas o enlaces similares, pero todo en la misma estructura, de manera que el filtro sea multifuncional, para eliminar distintos tipos de contaminantes, incluidos los de tipo farmacológico”.

Además de los autores citados, los otros dos firmantes complutenses son Rafael Amigot-Sánchez, “que estaba haciendo el máster en la UCM, pero al no tener financiación para mantenerle se ha tenido que ir al Instituto Carlos III”, y el doctorando Diego Heras-Márquez.